肠激酶（Enterokinase，EK）是一种存在于哺乳动物十二指肠内的丝氨酸蛋白酶，它在人体消化过程中扮演着不可或缺的角色。这种酶最早于1899年被发现，1939年Kunitz证实其为胰蛋白酶原的生理激活剂。它的独特功能和广泛的应用前景，使其在医学和生物技术领域备受关注。

肠激酶是一种异源二聚体蛋白酶，由一条115 kDa的重链（结构亚基）和一条35 kDa的轻链（催化亚基）组成，两者通过二硫键连接。重链负责将催化亚基固定在小肠刷状缘膜上，而轻链则具有特异性识别和切割肽键的功能。肠激酶能够特异性识别并切割胰蛋白酶原中的特定序列（Asp-Asp-Asp-Asp-Lys），将其转化为活性胰蛋白酶，从而启动消化系统中其他酶原的活化级联反应。

肠激酶在消化系统中起着“启动钥匙”的作用。它通过激活胰蛋白酶原，使胰蛋白酶能够进一步水解蛋白质，为人体吸收营养提供基础。如果人体缺乏肠激酶，会导致胰蛋白酶原无法被激活，进而引发消化不良、腹泻、呕吐、浮肿等症状，甚至可能导致发育不良、血蛋白不足症和贫血。

除了在消化系统中的重要作用，肠激酶在生物医学和生物技术领域也有广泛的应用。由于其高度的特异性，肠激酶被广泛用于基因工程融合蛋白的切割和纯化。在重组蛋白的生产过程中，肠激酶可以精确地去除融合蛋白中的标签部分，保留目标蛋白的完整性和功能。这种特性使得肠激酶成为生物制药中不可或缺的工具酶。

天然肠激酶的来源有限，且提取成本高，容易受到其他蛋白酶的污染。因此，基因工程重组肠激酶（rEK）应运而生。重组肠激酶通过基因工程技术生产，具有更高的纯度和活性，避免了天然肠激酶的局限性。重组肠激酶在广泛的pH值（4.5-9.5）和温度（4-45℃）范围内保持活性，适用于多种实验条件。

随着生物技术的不断发展，肠激酶的应用前景将更加广阔。重组肠激酶不仅在生物制药和基因工程中发挥重要作用，还在食品工业和医疗诊断领域展现出潜在的应用价值。未来，科学家们将继续探索肠激酶的更多功能和应用，为人类健康和生物技术的发展贡献力量。

肠激酶虽然在人体中含量微小，但其功能至关重要。它不仅是消化系统的关键启动因子，还在生物医学领域发挥着不可替代的作用。通过基因工程技术，重组肠激酶的应用将更加广泛，为现代医学和生物技术的发展提供有力支持。